（一）單純蛋白酶和結合蛋白酶

蛋白質(zhì)分為簡單蛋白質(zhì)和結合蛋白質(zhì)兩類。同樣，按照化學組成，酶也可分為簡單蛋白酶（simple proteinases）和結合蛋白酶（conjugated proteases）兩大類。如脲酶、蛋白酶、淀粉酶、脂肪酶、核糖核酸酶等一般水解酶都屬于簡單蛋白酶，這些酶的活性僅僅取決于它們的蛋白質(zhì)結構，酶只由氨基酸組成，此外不含其它成分。而像轉氨酶（transaminases）、乳酸脫氫酶（lactate dehydrogenase，LDH）、碳酸酐酶（carbonic anhydrase）及其它氧化還原酶類（oxidoreductases）等均屬結合蛋白酶。這些酶除了蛋白質(zhì)組分外，還含對熱穩(wěn)定的非蛋白小分子物質(zhì)。前者稱為酶蛋白（apoenzyme），后者稱為輔因子（cofacters）。酶蛋白與輔因子單獨存在時，均無催化活力。只有二者結合成完整的分子時，才具有酶活力。此完整的酶分子稱為全酶（holoenzyme）。

全酶 = 酶蛋白 ＋ 輔因子

酶的輔因子有的是金屬離子，有的是小分子有機化合物。有時這兩者對酶的活性都是需要的。通常將這些小分子有機化合物稱為輔酶或輔基。金屬在酶分子中，或者作為酶活性中心部位的組成成分，或者幫助形成酶活性所必需的構象（conformation）。酶蛋白以自身側鏈上的極性基團，通過反應以共價鍵、配位鍵或離子鍵與輔因子結合。通常把與酶蛋白結合比較松、容易脫離酶蛋白，可用透析法除去的小分子有機物稱為輔酶；而把那些與酶蛋白結合比較緊、用透析法不易除去的小分子物質(zhì)稱為輔基。輔酶和輔基并沒有什么本質(zhì)上的差別，二者之間也無嚴格的界限，只不過它們與酶蛋白結合的牢固程度不同而已。

在全酶的催化反應中，酶蛋白與輔因子所起的作用不同，酶蛋白本身決定酶反應的專一性及高效性，而輔因子直接作為電子、原子或某些化學基團的載體起傳遞作用，參與反應并促進整個催化過程。

通常一種酶蛋白只能與一種輔酶結合，組成一個酶，作用一種底物，向著一個方向進行化學反應。而一種輔酶，則可以與若干種酶蛋白結合，組成為若干個酶，催化若干種底物發(fā)生同一類型的化學反應。如乳酸脫氫酶的酶蛋白，只能與NAD 結合，組成乳酸脫氫酶，使底物乳酸發(fā)生脫氫反應。但可以與NAD 結合的酶蛋白則有很多種，如乳酸脫氫酶、蘋果酸脫氫酶（malate dehydrogenase，MDH）及磷酸甘油脫氫酶（glycerophosphate dehydrogenase，GDH）中都含NAD ，能分別催化乳酸、蘋果酸及磷酸甘油發(fā)生脫氫反應。由此也可看出，酶蛋白決定了反應底物的種類，即決定該酶的專一性，而輔酶（基）決定底物的反應類型。

（二）單體酶、寡聚酶和多酶復合體系

根據(jù)蛋白質(zhì)結構上的特點，酶可分為三類：

1. 單體酶

只有一條多肽鏈的酶稱為單體酶（monomeric enzymes），它們不能解離為更小的單位。其分子量為13 000～35 000。屬于這類酶的為數(shù)不多，而且大多是促進底物發(fā)生水解反應的酶，即水解酶，如溶菌酶、蛋白酶及核糖核酸酶等。

2. 寡聚酶

由幾個或多個亞基組成的酶稱為寡聚酶（oligomeric enzymes）。寡聚酶中的亞基可以是相同的，也可以是不同的。亞基間以非共價鍵結合，容易為酸、堿、高濃度的鹽或其它的變性劑分離。寡聚酶的分子量從35 000到幾百萬。如磷酸化酶a（phosphorylase a）、乳酸脫氫酶等。

3. 多酶復合體系

由幾個酶彼此嵌合形成的復合體稱為多酶體系（multienzyme system）。多酶復合體有利于細胞中一系列反應的連續(xù)進行，以提高酶的催化效率，同時便于機體對酶的調(diào)控。多酶復合體的分子量都在幾百萬以上。如丙酮酸脫氫酶系（pyruvate dehydrogenase system）和脂肪酸合成酶復合體（fatty acid synthetase complex）都是多酶體系。